| |
|
|
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
|
Data corrente: |
06/08/2004 |
|
Data da última atualização: |
26/08/2013 |
|
Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. |
|
Título: |
IRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION: NAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR. |
|
Ano de publicação: |
1985 |
|
Fonte/Imprenta: |
ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985. |
|
Idioma: |
Português |
|
Notas: |
EDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU. |
|
Conteúdo: |
Tem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP. MenosTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do con... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
EPR; Meta Hb; MetaMb. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
Marc: |
LEADER 02724naa a2200217 a 4500
001 1028540
005 2013-08-26
008 1985 bl --- 0-- u #d
100 1 $aMARTIN-NETO, L.
245 $aIRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION$bNAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR.
260 $c1985
500 $aEDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU.
520 $aTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao. O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP.
653 $aEPR
653 $aMeta Hb
653 $aMetaMb
700 1 $aSANCHES, R.
700 1 $aTABAK, M.
700 1 $aMASCARENHAS, S.
700 1 $aNASCIMENTO, O. R.
773 $tARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
| Registros recuperados : 4 | |
| Registros recuperados : 4 | |
|
| Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|
